Активация плазминогена

В крови существует непрямой механизм, который может активироваться продуктом деятельности стрептококков — стрептокиназой (Wasserman, 1952). Полагают, что стрептокиназа активирует проактиватор, содержащийся в крови, который затем превращает плазминоген в плазмин. Этот активатор может быть идентичен другим активаторам плазминогена, а возможно и отличен от них. Однако природа этого проактиватора остается пока гипотетической.

В крови можно также обнаружить активатор после воздействия ряда стимулов, которые запускают эндогенную активацию фибринолитической системы.

Активатор при этих условиях может на самом деле иметь тканевое происхождение, но может быть и по-иному — стимулы могут активировать проактиватор, наличие которого предполагается в крови.

Важно иметь в виду, что термин активатор применяется не только к веществам, образующимся в крови; он не служит показателем их происхождения. Плазмин-фермент, образующийся после активации плазминогена, имеет оптимум протеолитического действия при рН 7,0 (Von Kaulla, 1963).

До сих пор не решен вопрос, существует ли один плазмин или несколько.

Плазмин обладает способностью расщеплять белки и некоторые синтетические субстраты. Процесс расщепления фибрина плазмином, активированным стрептокиназой, можно разделить на две фазы.

В ранней фазе происходит отщепление пептидоподобных веществ с крупной молекулой, не поглощающих ультрафиолет и имеющих глицин на N-конце. Позже в ходе этого процесса образуются мелкие фрагменты и растворимый в монохлоруксусной кислоте метафибрин (поглощающий ультрафиолет); на N-конце появляется аспара-гиновая кислота.

Во время лизиса происходит потеря четырех концевых групп лизина.